Четвертичная структура белка
Изоэлектрическая точка белка
Альфа-спираль
Бета-складчатость
Связи, участвующие в стабилизации разных уровней структурной организации белка
Знать:
Различные способы классификации аминокислот
Амфотерность аминокислот
Заменимость и незаменимость аминокислот
Процесс биосинтеза белка
Механизм образования пептидов в организме – прицельный (специфический) протеолиз белков или синтез ферментными системами из аминокислот
Примеры непротеиногенных аминокислот (бета-аланин, орнитин, цитруллин, ГАМК) и их биологическую роль в организме,
Роль шаперонов в фолдинге белков
Уровни структурной организации белков (первичная, вторичная, третичная и четвертичная)
Строение и биологические свойства важнейших пептидов: вазопрессин, окситоцин, аспартам, глутатион, карнозин, ангиотензин
Роль убиквитина в деградации внутриклеточных белков
Протеинопатии
Строение важнейших белков (коллаген, эластин, инсулин, пепсин, трипсин, лизоцим, гистоны,)
Методы разделения и анализа аминокислот, белков (высаливание, хроматография, электрофорез, гель-фильтрация, ультрацентрифугирование, секвенирование)
Методы очистки белков (диализ)
Уметь объяснить:
Как заряжается аминогруппа и диссоциирует карбоксильная группа в молекуле аминокислоты
Наличие зарядов в молекуле белка
Какой связью и с какими аминокислотными остатками в белках связываются остатки фосфата, остатки углеводов
Полярность (гидрофильность) и неполярность (гидрофобность) биоорганических молекул, их кислотность, основность и склонность к ОВР
Уметь изображать формулы
20 протеиногенных аминокислот, 5 азотистых оснований, соединять аминокислоты в пептиды и анализировать их состав и заряды
ПЕРЕЧЕНЬ ЗАДАНИЙ ДЛЯ ВЫПОЛНЕНИЯ
ЗАДАНИЕ 1
Перед вами общий план строения ?-аминокислот:
Составьте формулы простейших аминокислот, в которых:
а) R = – H,
б) R = – CH
Дайте химические и тривиальные названия полученных аминокислот.
В формуле (б) сдвиньте аминогруппу из альфа-положения в бета-положение. Какие биологические изменения возникнут в связи с изменением структуры аминокислоты? Какова биологическая роль бета-аланина?
Пояснение:
ЗАДАНИЕ 2
Допишите формулу аминокислоты, в которой имеется 4 атома углерода, аминогруппа находится в ?-положении. Дайте химическое название полученной аминокислоте и предположите ее биологические свойства.
Решение:
– С – С – С – С -
ЗАДАНИЕ 3
Перед вами химическая формула диаминомонокарбоновой аминокислоты лизин (Лиз, Lys, K):
В представленной формуле пронумеруйте все положения углерода, начиная от карбоксильной группы по систематической номенклатуре, а также обозначьте альфа (?), бета (?) и другие положения. Дайте оценку суммарного заряда лизина при рН =7,0; 2,0 и 13,0. С чем связано изменение заряда личина при изменении рН?
Решение:
ЗАДАНИЕ 4
(Примечание: если вы встретили задание со звездочкой, то это задание является немного более сложным. Вы можете сделать попытку выполнить его, либо переходите к следующему заданию.)
Аминокислоты являются амфолитами, для которых характерно наличие рКа1 (?-COOH), pКа2 (?-NH
). Например, для глицина это значения 2,34 и 9,5. Это легко установить методом кислотно-основного титрования (см рис.)
Рис. 1.
В зависимости от рН функциональные группы аминокислот могут находиться в протонированной и депротонированной форме. В таблице приведены значения рКа для функциональных групп лизина (Лиз). Составьте формулу Лиз при рН 11,5 (щелочное значение), подпишите протонированные и депротонированные группы.